Dr. Octavio Monasterio
Grado:
Doctor en Ciencias, Universidad de Chile, 1980.
Tema de investigación o interés:
Biología estructural y molecular
División celular de bacterias y arqueas; estructura y función de proteínas del citoesqueleto celular; plegamiento de proteínas; aplicaciones de la espectroscopía al análisis estructural de macromoléculas.
El objetivo del trabajo científico es dilucidar la relación entre la estructura y la función de las proteínas que participan en la formación del divisoma bacteriano y su relación con las proteínas del citoesqueleto de células eucariontes. Con este propósito se desarrollan líneas de investigación íntimamente relacionadas con el plegamiento y el análisis estructural de proteínas nativas y mutantes, el efecto de las mutaciones sobre la viabilidad celular y la interacción proteína-proteína. Las proteínas que se estudian, tanto in vivo como in vitro, son: el heterodímero de alfa y beta tubulina, la gama tubulina, la FtsZ y la FtsA.
Proyectos:
•“Caracterización estructural y funcional de las interacciones de FtsZ, ZipA y FtsA para la formación del divisoma bacteriano. Relación estructural con tubulina”
FONDECYT
Investigador responsable: Prof. Octavio Monasterio O.
Co-investigadora: Prof. Rosalba Lagos M.
Duración: 2005 – 2008
•“Regulación de la actividad de la microcina E492 por modificación post-traduccional y polimerización”
FONDECYT
Investigadora responsable: Prof. Rosalba Lagos M.
Co-investigador: Prof. Octavio Monasterio O.
Duración: 2006 – 2009
Publicaciones:
•Sánchez S. A., Brunet J. E., Jameson D. M., Lagos R., Monasterio O.
“Tubulin equilibrium unfolding followed by time-resolved fluorescence and fluorescence correlation spectroscopy”
Protein Science 13: 81 - 88 (2004)
•Devred, F., Barbier, Douillard, S., Monasterio, O., Andreu, J.M. y Peyrot, V.
In non-assembly conditions, tau interacts with tubulin and forms both microtubules and rings. Biochemistry 43, 10520-10531(2004)
•Strahsburger E., Baeza M., Lagos R., Monasterio O.
“Cooperative upt ake of microcin E492 by receptors FepA, Fiu, and Cir, and inhibition by the siderophore enterochelin, and its dimeric and trimeric hydrolysis products”
Antimicrobial Agents Chemother 49: 3083 - 3086 (2005)
•Arbildúa J. J., Brunet J. E., Jameson D. M., López M., Nova E., Lagos R., Monasterio O.
“Fluorescence resonance energy transfer and molecule modeling studies on 4'6-diamidino-2-phenylindole (DAPI) complexes with tubulin”
Protein Science 15: 410 - 419 (2006)
•Díaz-Espinoza, R., Garcés, A. P., Arbildua, J. J., Montecinos, F., Brunet, J. E., Lagos, R. y Monasterio, O. Domain folding and flexibility of Escherichia coli FtsZ determined by tryptophan site-directed mutagenesis Protein Sci. 16, 1543-1556 (2007).
•Nova, E., Montecinos, F., Brunet J.E., Lagos, R. y Monasterio, O. 4,6-Diamidino-2-phenylindole (DAPI) induces bundling of Escherichia coli FtsZ polymers inhibiting the GTPase activity. Arch. Biochem. Biophys. 465, 315-319 (2007).